Logran captar una enzima clave en gases de efecto invernadero
Los gases de efecto invernadero, como el dióxido de carbono, el metano y el óxido nitroso, juegan un papel crucial en el calentamiento global al atrapar el calor en la atmósfera terrestre. Este fenómeno está provocando un aumento alarmante en las temperaturas globales, lo que contribuye al derretimiento de los casquetes polares, el aumento del nivel del mar y eventos climáticos extremos. La gravedad de la situación no puede ser subestimada, ya que las consecuencias no solo afectan el medio ambiente, sino también la salud humana, la seguridad alimentaria y la economía global. Es imperativo pensar soluciones para reducir las emisiones de estos gases y mitigar los efectos devastadores del cambio climático.
Investigadores del Departamento de Física de la Facultad Bioquímica y Ciencias Biológicas (FBCB-UNL) y del Conicet (CCT Santa Fe), en colaboración con un equipo internacional liderado por el Prof. Samar Hasnain del Laboratory of Biophysics en la Universidad de Liverpool, lograron un avance significativo en el estudio de la nitrito reductasa, una enzima clave en la generación de gases de efecto invernadero a partir de nitratos. Este descubrimiento, publicado en el “Journal of Molecular Biology”, revela un aspecto esencial de la enzima, conocido como “ciclo catalítico”, permitiendo una comprensión detallada de su funcionamiento.
¿Qué es el óxido nítrico y qué papel juega la nitrito reductasa?
El óxido nitroso (N2O) es un potente gas de efecto invernadero. Tiene un impacto en la capa de ozono 300 veces mayor que el del dióxido de carbono (CO₂). Este gas se produce cuando los nitratos se convierten en nitrógeno atmosférico (N2), un proceso conocido como desnitrificación. En la desnitrificación, la producción de N2O es estimulada/intensificada por la nitrito reductasa que produce óxido nítrico (NO) como precursor del mencionado gas invernadero. La enzima es una proteína de cobre presente en Bradyrhizobium, microorganismo altamente difundido en la producción de bioinoculantes.
«Este hallazgo nos proporciona información relevante sobre cómo la nitrito reductasa es capaz de producir NO, un gas que afecta la estabilidad de la capa de ozono, nuestra protección contra las radiaciones nocivas. Nos permite entender qué factores incentivan su funcionamiento y, con esta información, pensar en cómo mitigar los efectos de la agricultura intensiva, especialmente debido al uso de nitratos como fertilizantes. En nuestro laboratorio estudiamos esta enzima y otras similares provenientes de bacterias del suelo y microorganismos extremófilos, con el objetivo de desarrollar biosensores para detectar nitrito”, explica Félix Ferroni, docente e investigador en UNL-Conicet, que se desempeña en el Laboratorio de Física de la FBCB y es uno de los investigadores principales de este trabajo”.
Colaboración internacional
La investigación se llevó cabo junto con un equipo internacional liderado por el Prof. Samar Hasnain (Brarkla X-ray Laboratory of Biophysics, University of Liverpool, Reino Unido).
«Samar es pionero en el desarrollo de técnicas cristalográficas para el estudio de metaloenzimas y particularmente de las nitrito reductasas. Un día nos contactó para ofrecernos colaboración en el área de la biología estructural y así ahondar en la caracterización de nuestros sistemas. Es alguien a quien siempre admiré mucho y por las maravillas de una ciencia global y colaborativa, surgió el trabajo que se publica en Journal of Molecular Biology», explica Ferroni.
En esta publicación, se revela cómo funciona la enzima a nivel estructural, mostrando desde el momento en que el sustrato (nitrito) entra en la enzima, hasta su transformación en el producto final (NO) y la regeneración del sitio activo de la enzima.
«La investigación, financiada por el laboratorio de Liverpool en 2023, incluyó experimentos en el Barkla X-ray Laboratory of Biophysics y en el Diamond Synchrotron Light Source. Se utilizaron técnicas avanzadas como la difracción de rayos X y estudios espectroscópicos, combinadas mediante la técnica MSOX (Multiple Structures from One Single Crystal). Esta técnica permitió entender por qué la enzima tiene una baja actividad en comparación con otras similares y demostró cómo MSOX, junto con espectroscopía óptica en línea, puede observar los procesos redox en tiempo real», señaló el investigador.
Más información acceda al artículo completo: Journal of Molecular Biology.